血红蛋白xuehongdanbai

红细胞中运输氧及二氧化碳的蛋白质，由球蛋白与血红素结合而成。分子量约64,500，其中蛋白质占96%。血红素由二价铁原卟啉组成。球蛋白由两对不同肽链组成。每个肽链含1个血红素分子，所以1个血红蛋白分子能结合4个氧分子。正常人血红蛋白(Hb)含血红蛋白A (HbA)、血红蛋白A₂(HbA₂)及血红蛋白F (HbF)。HbA由一对α链及一对β链构成(α₂β₂)，约占成人血红蛋白的97%。HbA₂由α链及δ链组成(α₂δ2)，占成人血红蛋白的2～3%,HbF又称胎儿血红蛋白，由α链与γ链组成(α₂γ₂)，占胎儿时血红蛋白的60～90%，成人时不超过1%。结构与上述几种不同的血红蛋白称异常血红蛋白，目前发现的已超过300种，但并不都表现为明显的疾病。血红蛋白的主要生理功能是运输氧和二氧化碳及调节血液的酸碱平衡。血红蛋白能与氧迅速结合成氧合血红蛋白(HbO₂)，也能迅速解离。其结合与解离取决于血液中氧分压的高低，当血液流经肺部时，氧分压增高，使得大部Hb与O₂结合成HbO₂；血液流经组织时，氧分压下降，一部分HbO₂解离，释放出O₂，供组织利用。血液对CO₂运输的机制比较复杂，其一是当血液流经组织时，CO₂分压升高，Hb可以与CO₂结合成氨基甲酸血红蛋白，到肺部时释放出CO₂，而又与O₂结合，如此循环，这是一个非常复杂的物理、化学反应过程。如果Hb上的铁被氧化成三价铁，则所结合氧不易分离，失去带氧能力。此外，Hb也能与CO结合，其与CO的亲合力比O₂大约200倍，所以空气中只要有少许CO存在，即可有大量HbCO，而使HbO₂下降、产生窒息，即煤气中毒。血红蛋白浓度与红细胞数目有关。我国成年男子Hb为120～160克/升，女子为110～150克/升。贫血时红细胞与Hb都减少，下降程度与疾病及其严重程度有关。红细胞破坏后，Hb就降解成其它物质，所以血红蛋白的生理功能只能在红细胞内完成，游离到血浆中后即失去作用。

血红蛋白hemoglobin,Hb

高等脊椎动物和部分无脊椎动物红细胞中含有红色素（血红素）的一种结合色蛋白，是构成红细胞的主要成分。在哺乳动物红细胞中血红蛋白占可溶性蛋白质的95%，它由珠蛋白和辅基亚铁血红素组成。珠蛋白是由两条α-链（亚基）和两条β-链（亚基）组成的四聚体。大多数哺乳动物其α-链由141个氨基酸残基组成，β-链由146个氨基酸残基组成。血红蛋白的每一条多肽链与一个亚铁血红素分子结合，所以每一分子血红蛋白含有四个亚铁血红素辅基。
血红蛋白的主要功能是运输氧和二氧化碳，以及缓冲血液的pH。运输氧和二氧化碳的功能与血红蛋白结合氧呈S形曲线和布尔(Bohr)氏效应这两个特性有密切关系。血红蛋白的氧结合曲线呈S形，是由于其与氧的结合呈现协同效应（协作效应）。就是说，血红蛋白与氧结合的亲和力因血红蛋白与氧结合的量而异，结合量越大，亲和力越大，或者说带氧的血红蛋白分子协助不带氧的分子结合氧。血红蛋白的效应是通过血红蛋白的变构效应来实现的。S形曲线的生理意义，是动物可以在一定较宽的氧浓度范围内结合或释放氧，使一种动物在不同氧分压条件下，或各种动物根据不同生活方式来回移动S曲线，以适应外界氧分压的差异，更有利于氧在肺部的结合和在组织的释放，使它能更有效地担负运输氧的作用。
CO2分压对血红蛋白结合氧的亲和力有影响，也就是说CO2分压增加，氧亲和力下降，同时也发现血红蛋白的氧亲和力随着pH降低而降低。人们把这一具有重要意义的生理现象叫Bohr效应。这一发现揭示了细胞的氢离子浓度是调节血红蛋白功能的一个重要因子。如当血液流经组织时，由于组织产生CO2及一些酸性代谢产物使pH降低，血红蛋白和氧亲和力减弱，使氧合血红蛋白的解离加强，更多地释放氧； 而在肺部正好反过来，结合氧，释放CO2与H+。血红蛋白还可直接与CO2结合生成氨基甲酸化合物，在CO2的运输上起重要作用。血红蛋白的另一个重要作用，是缓冲血液的pH。在组织中氧合血红蛋白释放1分子氧的同时，结合1个氢离子，以补偿由于呼吸作用形成的CO2引起的pH降低。红细胞中，2,3-二磷酸甘油酸(DPG)也是调节血红蛋白对氧亲和力的重要因素。DPG可与许多哺乳动物的血红蛋白可逆的结合。血红蛋白结合DPG以后其构像发生变化，降低了结合氧的能力，S形曲线右移，但在血液通过肺时，因氧分压高，DPG的影响不大，当血液流经组织时，DPG 则显著地增加氧的释放，供应组织的需要。
血红素是一种含铁的卟啉，卟啉是原卟啉Ⅸ。它的分子式是C38H32O4N4Fe，分子量为616.5。原卟啉是在4个吡咯环上连接有4个甲基、2个乙烯基和2个丙酸基等侧链而成的。原卟啉与亚铁原子(Fe2+)结合即成血红素，又称亚铁血红素。血红素中的亚铁原子位于卟啉环的中心。铁有6个配位键，其中4个配位键在血红素平面与4个吡咯环的氮相联，第五和第六配位键在平面的两侧，第五配位键接在珠蛋白肽链的组氨酸咪唑基的N上，第六配位键可与氧 （或其他化合物）相结合，在此邻近处有肽链的另一个组氨酸残基。原卟啉结构、血红素结构和血红素Fe2+的配位关系如图所示。

血红素结构

(a)原卟啉结构； (b)血红素结构(c)血红素Fe²⁺的配位关系

血红蛋白Xuehong dan bai

红细胞中的主要成分，属于结合蛋白，由珠蛋白和一种含两价铁原子的色素（血红素）结合而成。正常成年男子每升血液中含血红蛋白120—160克； 女子为110—150克/升。初生婴儿的血红蛋白含量较高，随后逐渐下降，儿童期最低，至青春期后，增到成人水平。贫血时，血红蛋白含量常表现为降低。
血红蛋白的主要机能是运输氧和二氧化碳， 其特点是：在氧分压高的地方，与氧结合增加（如肺泡内的气体交换）；在氧分压低的地方，释放氧，供组织细胞代谢的需要。血红蛋白与氧的结合是一种可逆过程，称为氧合作用。血红蛋白的功能只有在红细胞内才能实现(如果红细胞破裂，血红蛋白释放到血浆中，就丧失了其作用。血红蛋白还能与一氧化碳结合，其亲和力比氧大200倍，空气中只要有很少量的一氧化碳存在，体内就会有大量血红蛋白与之结合， 与氧结合的血红蛋白将减少，机体会出现缺氧症状，严重的发生窒息（这就是造成煤气中毒的原因）。急救时，要迅速打开门窗，将中毒者抬到空气新鲜处， 松解衣裤， 保持呼吸道通畅，同时注意保暖。若呼吸停止，心脏停搏，则要进行人工呼吸和心脏胸外挤压。

血红蛋白

是一种含铁的复合蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成的，是红细胞的主要成分。正常人血红蛋白的含量与红细胞数量成正比，即红细胞数量多，其血红蛋白含量也高。我国成年男子每100毫升血液中，血红蛋白的含量约12～15克，成年女子约11～14克。如果每100毫升血液的血红蛋白男子低于12.5克，女子低于11.5克即为贫血。在老年人中约有10.8%的男子和15.7%的女子有贫血现象。血红蛋白的主要功能是运输氧和二氧化碳，此外对血液酸硷度还可起缓冲作用。血红蛋白只有存在于红细胞中才能发挥其作用，如果红细胞破裂或溶解，使血红蛋白逸出，则其功能即丧失。

血红蛋白haemoglobin

血红素与珠蛋白结合而成的一种载氧有色蛋白。珠蛋白由两条α和两条β多肽链所组成，每条链以配价键形式与血红素分子相连。血红素内含铁离子，可与氧和二氧化碳分子可逆地结合和分离。存在于人和脊椎动物的血液中，起运送氧和运出二氧化碳气体以及缓冲血液的pH作用。也存在于酵母、草履虫、蠕虫、昆虫等低等动物体液中，起贮氧作用。豆科植物根瘤中的血红蛋白，称为豆血红蛋白，由于它与氧的亲和力高，从而使根瘤中固氮酶的周围形成一个低氧的环境，以此保证固氮反应顺利进行。