蛋白质danbaizhi
由α-氨基酸结合而成的天然高分子化合物，相对分子质量为6×103～106，是主要的生命基础物质之一。蛋白质分子中氨基酸残基之间以肽键相连接，也可以说蛋白质是氨基酸为单体的高聚酰胺。蛋白质种类繁多，水解最终产物只有α-氨基酸的称为单纯蛋白质。单纯蛋白质与非蛋白质的结合物叫结合蛋白质，如脂蛋白、糖蛋白、血红蛋白等。单纯蛋白质分为不溶于水的纤维蛋白 (如毛发、丝、爪甲等)和可溶于水的球蛋白 (如血清蛋白、酶等)。
蛋白质分子中，氨基酸残基在肽链上的次序称一级结构。肽链上不直接相连的氨基酸残基间以氢键相互结合，形成α-螺旋、β-折叠等有规则的构象称二级结构。由于氨基酸残基上侧链间的疏水键、二硫键等，肽链发生进一步的盘旋和折叠，称为三级结构。不同肽链 （亚基） 相互结合，构成四级结构。
蛋白质相对分子质量大，溶于水后的分散系有胶体特征，蛋白质颗粒外形成一层水膜，并常带有一定电荷，使蛋白质颗粒相互排斥，因此蛋白质溶液比较稳定。若加入高浓度氯化钠、硫酸钠、硫酸铵等盐类，可以中和蛋白质分子表面的电荷，并破坏水膜，使蛋白质沉淀，叫做盐析作用，盐析作用一般是可逆的，沉淀时，蛋白质分子的结构与生物活性不变，仍可重新溶于水中。
蛋白质分子受到某些物理因素 (如加热、高压、超声波、紫外线、X射线、剧烈振荡等)和化学因素 (如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、尿素等)的影响，二级、三级、四级结构发生变化，从而失去生物活性，并发生物理性质与化学性质的变化，叫做变性。如，鸡蛋白水溶液中加入硝酸铅、硫酸铜、硝酸汞等重金属盐溶液，立即出现沉淀。煮鸡蛋与高温杀菌消毒也是蛋白质变性的例子。变性有可逆变性和不可逆变性两种，尿素引起的变性是可逆变性，当除去变性因素后，蛋白质分子的高级结构可以恢复原状； 加热、重金属盐引起的变性是不可逆变性，如煮熟的鸡蛋放冷后不可能再恢复原状。
蛋白质溶液可以与茚三酮显紫色； 与铜盐在碱性介质下产生红紫色物质 （双缩脲反应）; 与浓硝酸共热产生黄色沉淀(参见“蛋白质的显色反应”)。
蛋白质分子中有未形成酰胺键的氨基与羧基，具有两性，有等电点。
蛋白质danbaizhi
蛋白质的基本构造是许多氨基酸单位通过肽键结合而成的长链叫做多肽链。有的蛋白质只含有一条多肽链（单链蛋白质）；有的蛋白质含有2条或更多条多肽链（寡聚蛋白质），其中的每条肽链叫做一个亚基。从化学组成上看，有些蛋白质单纯由氨基酸组成（简单蛋白质）；另一些蛋白质则还含有一些非蛋白组分（辅基），称作结合蛋白质。简单蛋白质又可根据溶解度的不同分成白蛋白（或清蛋白）、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白等亚类。如白蛋白溶于水，球蛋白微溶于水而溶于稀盐溶液。结合蛋白质则根据辅基的不同分为脂蛋白（含脂类）、糖蛋白（含糖类）、磷蛋白（含磷酸基）、血红素蛋白（含血红素）、黄素蛋白（含核黄素）、金属蛋白(含铁、锌等)和核蛋白（含核酸）等亚类。从分子外形看，有的蛋白质的多肽长链盘曲缠绕成球形或椭球形称球状蛋白质；也有的蛋白质的长肽链伸展成纤维状称纤维状蛋白质，如胶原、丝心蛋白等结构性蛋白质不溶于水，为纤维状蛋白质；其他具有生物功能的酶、激素、免疫球蛋白等多为球状蛋白质，可溶于水。蛋白质是细胞内最丰富的生物大分子，占多数生物体干重的一半以上。蛋白质具有多种功能，凡乎任何生物过程都与蛋白质发生某种联系。除上面提到的有催化作用的酶、有调节代谢作用的蛋白质类激素、有防御作用的免疫球蛋白和有机械支撑作用的胶原外，还可举出很多。如骨骼肌中的肌动蛋白和肌球蛋白在肌肉收缩系统中起作用，血红蛋白运输红血球中的氧，肌红蛋白贮存肌肉中的氧，植物种子贮存胚芽生长需要的蛋白质等。卵中的卵白蛋白、乳中的酪蛋白和动物组织中的铁蛋白也是贮存蛋白质。蛋白质由氨基酸组成，但并不是氨基酸随机聚合而成的聚合物。蛋白质有固定的组成和分子量，其多肽链内的各种氨基酸按特定的顺序排列（氨基酸序列），而且多肽链还盘绕折叠形成一定的空间结构。一般用4个层次描述蛋白质的分子结构。一级结构主要指多肽链中氨基酸的序列。1953年，英国的弗·桑格(F·Sanger)首先测定了胰岛素（一种激素）的氨基酸序列，共有51个氨基酸单位。迄今已有数百种不同生物蛋白质的氨基酸序列已测知。维持一级结构的化学键是肽键（共价键）。蛋白质的空间结构，也即三维构象，指的是多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生的不同空间排布，这种空间排布的变化，一般不涉及共价健的生成与断裂。在理论上，由于多肽链的肽键是单键，它可以有无限的可能构象。经过深入研究，发现肽键是一种“平面”结构，即肽键中的C-N键与其周围的4个原子处在同一个平面上。这就使肽键两边的单键的旋转受到限制。现在已知，在生物正常的温度和pH条件下，一种蛋白质的多肽链只有一个（或非常少的）构象，这就是具有生物活性的天然构象。天然构象相当稳定，因此能将蛋白质分离出来并保持其天然状态。蛋白质的空间结构可用二级结构、三级结构和四级结构3个层次来描述。二级结构是指多肽链主链骨架盘曲或折叠的情况，不涉及氨基酸残基侧链的构象，有多种形式，其中以α-螺旋和β-折叠最重要。在α-螺旋中，多肽链的主链是向右旋转的螺旋形，螺旋的每一转含3.6个氨基酸残基，沿分子长轴的距离（螺距）约为0.54纳米(nm)。螺旋借在空间靠近的肽键间形成的氢键维系。头发和羊毛中的角蛋白（一种纤维状蛋白质）的基本结构是α-螺旋，α-螺旋再互相缠绕形成绳状。可溶的球状蛋白质中也往往有α-螺旋结构区，如血红蛋白。β-折叠结构的特征是用肽链间的氢键连接并列的、具有伸展状态的肽链片段。蚕丝的丝心蛋白（纤维状蛋白质）的基本结构是β-折叠，许多β-折叠结构再堆积起来形成多层结构。β-折叠层是丝织品众多良好性能的结构基础。在可溶的球状蛋白质中，也发现有β-折叠结构区。三级结构是指多肽链在二级结构的基础上再盘旋折叠所形成的、特定的、极不规则的球形构象。对于单链蛋白质，三级结构即所有原子的空间排布；对于寡聚蛋白质，则指的是每个亚基的空间结构，三级结构的概念只适用于球状（可溶性）蛋白质。维系蛋白质三级结构的力是氨基酸残基侧链间的各种相互作用，如氢键、疏水相互作用，正负离子间的相互吸引等。四级结构就是寡聚蛋白质的亚基结构，维系四级结构的力是亚基间的非共价作用。亚基是具有三级结构的独立结构单位，可以分离，但一般地说不是一个独立的功能单位。如血红蛋白有两条α链(各含141个氨基酸)、两条β链(各含146个氨基酸)和4个血红素辅基。血红蛋白有携氧的功能，而单个的α亚基或β亚基没有携氧功能。蛋白质分子在细胞内处于水的环境中，这使具有极性侧链的氨基酸残基，几乎全部分布在分子表面，而带有非极性侧链的氨基酸残基，则埋藏在分子内部，不与水接触。极性基团在分子表面的分布，使球状蛋白质可溶于水。从这种分布情况可以看出：蛋白质的氨基酸序列（一级结构）决定其空间结构。蛋白质的空间结构与其功能有密切的关系。如果空间结构遭到破坏（如变性时），其生物功能也会立即丧失。蛋白质分子通常带有电荷，因为除多肽链两端的α-氨基和α-羧基可以解离外，各氨基酸残基的侧链常带有可解离的酸性和碱性基团。蛋白质分子的带电情况，与其氨基酸组成和环境的pH有关。在某一pH环境中，如蛋白质所带的总正电荷恰好与总负电荷相等，这时溶液的pH值为该蛋白质的等电点(pI)。在pH>pl的溶液中，蛋白质为阴离子，在电场中向阳极移动；如pH
图522 α-螺旋结构，虚线表示氢键。
右侧图为α-螺旋的简图，其中未表示R基
图523 β-折叠结构，虚线表示氢键。
左侧图为β-折叠结构的简图，其中未表示R基
蛋白质proteins
以氨基酸为基本单位所构成的大分子多聚物。蛋白质是细胞原生质的重要组成成分，在生命活动中起关键作用。它决定了细胞中化学转变的类型，并在广泛范围内调节其它功能，如物质转运、机械支持、免疫防御和兴奋性，以及控制生长与分化过程。大多数蛋白质的元素组成相似，含碳50～55%，氢6～8%，氧20～23%，氮15～18%，硫0～4%。蛋白质分子具有4个结构层次，蛋白质的生理功能与分子的结构以及由此产生的变构效应密切有关。蛋白质分子的大小属于胶体质点范围，故蛋白质溶液具胶体性质。蛋白质分子能进行两性电离，介质pH值能影响其带电状况。高温、紫外线、酸、碱等物理、化学因素能改变蛋白质分子的空间结构而使之变性。
分类 蛋白质按其构成分为两类，即完全由氨基酸构成的简单蛋白质和尚有其他成分与之结合的结合蛋白质。简单蛋白质再以物理化学性质进一步分类，结合蛋白质则以其辅基成分进一步分类(表1，表2)。
表 1 简单蛋白质的分类
| 分 类 | 溶 解 度 | 实 例 |
| 清蛋白 （白蛋白） 球蛋白 | 可溶于水，被饱和硫 酸铵沉淀 可溶于稀氯化钠溶液 被半饱和硫酸铵沉淀 | 血清清蛋白，乳 清蛋白，卵清蛋白 血球蛋白，植物 种子球蛋白 |
| 组蛋白 | 可溶于水，不溶于氨 水 | 小牛胸腺组蛋白 |
| 精蛋白 谷蛋白 | 可溶于水或氨水 不溶于水，溶于稀酸 或稀碱中 | 鱼精蛋白 米谷蛋白 |
| 醇溶谷蛋白 | 不溶于水， 溶于70% 乙醇中 | 小麦醇溶谷蛋白， 玉米醇溶谷蛋白 |
| 硬蛋白 | 不 溶 | 胶原蛋白，角蛋白 |
结构 蛋白质分子计有四个结构层次。一级结构是指蛋白质的共价连接，即氨基酸顺序和二硫键位置。按X射线衍射图，肽键是刚性的并具有平面结构。肽键具部分双键的性质，组成肽的部分形成一个平面（酰胺平面）(图1)。由于O=C和C—N等原子所处的是刚性平面，不能沿轴自由旋转，而平面两侧的Cα2—N和C—Cα1键可自由旋转，多肽链可形成特定的构象。构象就是组成原子在此结构中的三维排列，它关系着分子的生物学功能。蛋白质的构象是由氨基酸顺序决定的，使其自由能最小，从而达到结构稳定的作用。二级结构指在线性顺序中近距离氨基酸残基的空间关系，包括α螺旋、β片状折叠和回折结构等。α螺旋为多肽链有规则的卷曲结构，侧链指向螺旋的外侧。稳定α螺旋的化学力为同一肽链主链NH和CO基团之间的氢键。每个氨基酸的CO基以氢键与其第4个氨基酸的NH基相结合，因而主链的NH和CO全部参与形成氢键。每个残基与第2个残基旋转100°，并沿螺旋轴转位1.5A。α螺旋的螺距为5.4Å，每周残基数为3.6。脯氨酸、连续两个缬氨酸和异亮氨酸以及连续两个离子化侧链的残基可阻断α螺旋。α螺旋易弯曲并富弹性。蛋白质中的α螺旋为右手螺旋。α螺旋含量因蛋白质而异； 肌红蛋白、血红蛋白中含量较高(图2)。另一种二级结构是β片状折叠，β片状折叠中多肽链伸展度大。相邻氨基酸的轴距为3.5Å。稳定β片状折叠的化学力为不同肽链的或同一肽链不同部分之间的NH和CO基团间的氢键。β片状折叠在重复出现侧链小的氨基酸时易于形成。β折叠可弯曲而无弹性。β片状折叠中相邻链的走向相同(平行β折叠)或相反(反平行β折叠)。丝蛋白是具有β折叠层结构的典型代表(图3)。回折结构为多肽链残基n的CO基团与残基n+3的NH以氢键相连，为球蛋白中的又一种二级结构，可使多肽链发生转折。回折结构多处于蛋白质表面，可使蛋白质呈紧凑的球形。在蛋白质中二级结构常呈现有规律的排列，如α螺旋与β折叠依次出现，这类结构称超二级结构。如αβαβαβ，称为Rossman折叠。超二级结构在多数蛋白质中存在，如乳酸脱氢酶。三级结构(图4)指线性顺序中远距离氨基酸残基通过折叠形成的空间结构。维系三级结构重要的化学力有氢键、范德华力、静电引力和疏水效应。三级结构对蛋白质生理功能至为重要，如鱼线粒体细胞色素C和细菌细胞色素C在氨基酸顺序中差别达60%，但X射线衍射结果表明二者空间结构相似，因而二者功能相似。四级结构指由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质分子内亚基间的空间关系。维系四级结构重要的化学力与三级结构相同。四级结构与蛋白质生理功能关系密切，血红蛋白四级结构研究最为详尽。血红蛋白输氧的高效性是其四级结构及由此而产生的变构效应所产生的。血红蛋白α、β接触面上氨基酸残基的变化以及干扰正常变构效应的变化会导致血红蛋白分子病。另外，结构域(domain)是指蛋白质结构的紧凑球状单位。结构域常为10×103～20×103，大分子蛋白质的结构域之间常由多肽链易弯曲的区域相连接。结构域之间的接触面通常为酶的活性中心。
表2 结合蛋白质的分类
| 分 类 | 辅 基 成 分 |
| 核蛋白类 | |
| 脱氧核糖核蛋白 核糖核蛋白 烟草花叶病毒 | 脱氧核糖核酸 核糖核酸 核糖核酸 |
| 脂蛋白类 | |
| β1脂蛋白 | 磷脂，胆固醇，中性脂 |
| 糖蛋白类 | |
| γ-球蛋白 血清类粘蛋白 凝集素 | 己糖胺，半乳糖，甘露糖，唾液酸 半乳糖，甘露糖，N-乙酰神经氨酸 麦胚凝集素 |
| 磷蛋白类 | |
| 酪蛋白 | 磷酸基（通过酯键与丝氨酸残基连接） |
| 血红素蛋白类 | |
| 血红蛋白 细胞色素C 叶绿素蛋白 | 铁卟啉 铁卟啉 镁卟啉 |
| 黄素蛋白类 | |
| 琥珀酸脱氢酶 D-氨基酸氧化酶 | 黄素腺嘌呤二核苷酸 黄素腺嘌呤二核苷酸 |
| 金属蛋白类 | |
| 铁蛋白 细胞色素氧化酶 乙醇脱氢酶 黄嘌呤氧化酶 | Fe(OH)3 Fe和Cu Zn Mo和Fe |
图 1 肽平面图
图 2 α螺旋结构
图 3 β折叠结构
图 4 血红蛋白的三级结构
性质 蛋白质是大分子聚合物，分子量为6 000～1 000 000或更大。蛋白质为两性电解质，能与酸或碱发生作用。在蛋白质分子中，可解离基主要来自侧链的基团。蛋白质分子所带电荷的性质和数量是由蛋白质分子中可解离基的种类和数目以及溶液的pH值所决定的，蛋白质分子正负电荷相等时的pH即为该蛋白质的等电点(pI)。在pH小于pI 的溶液中，蛋白质分子作为阳离子向阴极移动，反之则作为阴离子向阳极移动。蛋白质的电场中泳动的现象，称为电泳。由于各蛋白质的pI不同，在一定pH值下电泳迁移率有别。电泳分析用于测定各个蛋白质的纯度以及复杂混合物的定量分析。蛋白质分子大小在胶体质点的范围内，由于蛋白质分子表面的水化层和双电层，蛋白质溶液保持稳定。蛋白质分子周围包以水分子成为溶胶，改变条件时，水分子可被蛋白质分子包围，成为凝胶。豆腐、奶酪等就是凝胶的实例。蛋白质溶液的稳定性与质点大小、电荷和水化有关。在蛋白质溶液中加入丙酮、乙醇等脱水剂以除去其水化膜，或者改变溶液的pH达到蛋白质的pI 以使质点失去相同电荷，或者加入电解质以中和质点的电荷，蛋白质分子即可聚合而产生沉淀。可用这一原理分离、提纯蛋白质。利用半透膜对胶体质点的不可透性，可将蛋白溶液内低分子杂质与蛋白质分离开，从而得到较为纯净的蛋白质，此方法称为透析法。蛋白质分子受外界物理因素(如热、紫外光照射、高压)或化学因素(如有机溶液、脲、酸、碱)的影响，分子的空间结构改变或破坏，引起物理化学性质或生物学性质的改变，被称为蛋白质的变性作用。蛋白质的变性不涉及一级结构的改变。变性的深度不一，变性的可逆程度也不相同。蛋白质变性伴随有生物活性的丧失、某些侧链基团的暴露、溶解性降低、分子结构伸展、易为蛋白酶分解。利用蛋白质分子中某些氨基酸的颜色反应，可以检测蛋白质，进行蛋白质的定性、定量分析。凡具有两个或两个以上肽键结构的化合物都有双缩脲反应，在碱性溶液中能与硫酸铜反应呈红色或紫蓝色。
蛋白质
蛋白质分子一般是由几百个甚至上千个氨基酸分子组成的。组成人体蛋白质的分子有20多种。由于氨基酸分子的种类、数目及各种氨基酸排列的顺序不同，人体有多种蛋白质分子。人体的每个细胞和各种组织都有蛋白质存在。生长、增殖、消化、分泌和运动都与蛋白质有密切的关系，例如红细胞中的血红蛋白运输氧气和二氧化碳；各种食物的消化酶（都是蛋白质类）可促进食物的消化分解；血浆白蛋白是全身各种细胞的营养物质；广泛分布在人体各种细胞内的核蛋白与生长、遗传和蛋白质合成均有密切关系；以及许多蛋白质类激素参与调节血糖水平、血钙水平及生长发育等重要功能。可以说，凡是有生命的物质，就包含有蛋白质。因而，蛋白质是生命活动的基础，也是生物体的重要组成物质。
蛋白质danbaizhi
一种非常重要的营养素，是人体氮的唯一来源，也是构成人体的基本成分。1839年，荷兰化学家马尔德发现一类结构复杂、性质独特的物质，首先提出“蛋白质”一词，原意是“第一”、“首要”的意思。恩格斯早在19世纪70年代就指出：“生命是蛋白质的存在方式”。现代生物科学进一步证明，蛋白质和核酸等高分子化合物所组成的复合体系，是生命的重要物质基础。可见，有生命就必定有蛋白质，没有蛋白质就没有生命。蛋白质是由许多氨基酸组成的高分子化合物，其分子中含有碳、氢、氧和氮，还可能有硫和磷。另两种重要营养素，碳水化合物和脂肪，仅含有碳、氢和氧，并不含氮。因此，蛋白质是人体氮的唯一来源。蛋白质由20余种氨基酸，按不同数量和顺序千变万化组合而成，使人体中的蛋白质达到10万种以上。小的蛋白质分子由几十到上百个氨基酸组成，大的则由几万个氨基酸组成。它们的结构、功能各异，形成生命的多样性和复杂性。食物中的蛋白质，在胃肠道被消化分解成氨基酸，氨基酸被吸收到血液中，然后再合成人体特有的蛋白质。食物蛋白质的分解主要靠各种消化酶的水解作用来完成，如胃液中的胃蛋白酶，小肠液中的胰蛋白酶、糜蛋白酶、肽酶等，都是重要的消化酶。
蛋白质Danbaizhi
是由多种氨基酸结合而成的长链状高分子化合物。它是构成机体组织细胞的重要成分之一，约占细胞固体成分的80%以上。人体的各种组织、器官，如肌肉、血液、脑、骨胳、头发、牙齿等都有蛋白质参与组成。此外，细胞的新陈代谢，组织的修复、更新、各种生理功能的调节和维持都依赖蛋白质。它还是供给热能的三大营养素之一。所以，当蛋白质供应不足时，儿童少年就会出现生长发育迟缓、身体消瘦、精神萎靡不振、肌肉萎缩、贫血、抵抗力下降等各种营养缺乏症。机体维持体内蛋白质平衡的状态称为氮平衡，即摄入机体的氮量与排出的氮量相等。当摄入量大于排出量时，叫正氮平衡；如果摄入量小于排出量时，则叫负氮平衡。正常成年人要求保持氮平衡；在患有消耗性疾病时，由于大量组织细胞遭到破坏，机体氮的排出量超过摄入量，出现负氮平衡；儿童少年正处在生长发育旺盛期，摄入蛋白质的量大于排出量，出现正氮平衡。
中国医学科学院调查证明，成年人每天每公斤体重供给1—1.5克蛋白质，其中三分之一为动物性蛋白质，就足以保证人体氮的平衡。但儿童对蛋白质无论是数量还是质量都比成人要求高（见表）。儿童少年每日进食动物性蛋白质的量最好占三分之一到二分之一。
儿童少年蛋白质需要量
| 年 龄 （岁） | 每日每公斤体重需 蛋白质量 （克） | 每日膳食中蛋白质 的供给量 （克） |
| 4—6 | 2.5 | 40—50 |
| 7—10 | 2 | 60 |
| 11—13 | 1.5 | 70 |
从事体育锻炼时，蛋白质的需要量增加。有人对我国运动员的营养调查发现，每天每公斤体重需要2克蛋白质，并且主食和副食应各占50%。儿童少年从事体育锻炼时，应根据年龄和所从事的运动项目及运动量来确定蛋白质的供给量，一般每天每公斤体重为2.5—3克。
蛋白质Danbaizhi
由氨基酸结合而成的天然高分子化合物，是主要生命基础物质之一。分子量为6×103—106，具有复杂的多级结构和多种特殊生理功能。蛋白质水解的最终产物为氨基酸。在蛋白质水溶液中，加入高浓度的氯化钠等盐类，可以使蛋白质沉淀，称为盐析作用。盐析作用是可逆的，蛋白质的活性不变，可重新溶于水中。蛋白质受到紫外线、加热等物理作用和强酸、强碱、重金属盐等化学作用时，结构和性质发生变化叫变性，变性一般是不可逆的，例如煮鸡蛋过程中，蛋白质受热变性，凝结为固体并失去生理活性。
蛋白质
由多种L型氨基酸组成的高分子多肽。分子中由氨基酸的α-羧基和相邻氨基酸的α-氨基之间形成肽键相连接。分子量范围很广，结构复杂。是有功能特性的生物高聚物，是生物体内主要有机物质之一。是细胞结构中最重要成分。所有的酶其本质都是蛋白质；许多激素都是蛋白质；传递氧和电子的物质是含有金属卟啉辅基的结合蛋白；染色体是极其复杂的核蛋白（即与核酸结合的蛋白）；病毒的本质也是核蛋白。由此可见，蛋白质在生命过程中起着主要的作用。其种类繁多，通常按它们的溶解度、功能特性、形状及组成的不同予以区分。
蛋白质
见“生物”中的“蛋白质”。
蛋白质
旧称“朊”。由多种氨基酸结合而成的高分子化合物，是生物体的主要组成物质之一。蛋白质是一切生命活动的基础，例如，具有催化作用的酶、具有免疫功能的抗体、起运输作用的血液蛋白、有运动功能的肌肉蛋白、构成生物膜的结构蛋白和某些具有调节功能的激素等都是蛋白质。各种蛋白质中氨基酸的组成、排列顺序和肽链的立体结构均不相同，其中有很多种蛋白质的氨基酸排列顺序和立体结构已被彻底弄清。1965年，我国首先人工合成具有生物活性的蛋白质——胰岛素。此后。另有一些蛋白质的人工合成也获得了初步成果。按蛋白质的分子形状可分为纤维状蛋白和球状蛋白；按其溶解度可分为白蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和不溶的硬蛋白；按其组成可分为简单蛋白和复合蛋白。简单蛋白除氨基酸外不含有其它物质；复合蛋白则由简单蛋白和其它物质结合而成。按复合蛋白含其它物质的不同可分为磷（酸）蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色素蛋白、核（酸）蛋白等。蛋白质是食物营养的重要成分。含有全部必需氨基酸的蛋白质称为“完全蛋白质”，如酪蛋白、卵白蛋白、大豆球蛋白等；组成中缺少一种或几种必需氨基酸的蛋白质称为“不完全蛋白质”，如白明胶等，用它做唯一的蛋白质食料会引起营养缺乏症。生物体分泌的蛋白质，如蚕丝等，以及在生物体中起保护和连结作用的蛋白质，如毛、角、筋、皮等，是重要的工业原料。
蛋白质protein
不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子物质。存在于一切生物体内，天然蛋白质由20种不同的L-氨基酸所组成。含氮量通常较恒定，平均为16%。分子质量大小不一，一般在6×103 u～1×106 u之间。种类繁多，在生物体内分别承担不同的生物学功能，如催化不同化学反应的酶类、具有免疫功能的抗体、承担运输不同物质的载体蛋白和调节代谢反应的某些激素等。是生命活动的物质基础。按其化学组成的复杂程度可分为简单蛋白质和复杂蛋白质。简单蛋白质组成中仅含有氨基酸，复杂蛋白质中除含有氨基酸外，还含有糖、脂、核酸、磷酸和色素等。按分子形状可分为纤维状蛋白和球状蛋白。各种蛋白质中氨基酸的组成、排列顺序和肽链的立体结构都不相同。1965年，中国首先人工合成了具有生物活性的蛋白质——牛胰岛素。蛋白质不仅是食物营养的重要成分，在食品和医药方面占有极重要的地位，而且也是轻工业的重要原料，如动物的毛和蚕丝是重要的纺织原料，动物的皮经鞣制后可加工成各种皮革制品等。
蛋白质
由多种氨基酸构成的大分子多聚物。含碳50%～55%，含氢6%～8%，含氧20%～23%，含氮15%～18%，含硫0%～4%。蛋白质分子具有4个结构层次。分简单蛋白质和结合蛋白质2大类。蛋白质的分子量一般为6000～1000000。1965年中国首先人工合成具有生物活性的蛋白质——胰岛素。
蛋白质
生物体的重要组成成分之一。它存在于一切生物体内，是生物体的一种重要组成物质。蛋白质的种类繁多，分别承担不同的生物学功能，是生命活动的物质基础。如具有催化作用的酶、具有免疫功能的抗体、起运输作用的血液蛋白、有运动功能的肌肉蛋白、组成生物膜的结构蛋白、调节代谢的某些激素都是蛋白质。构成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸以特定的排列顺序缩合而形成的多肽链构成蛋白质的初级结构，这些多肽链再进一步盘曲而形成蛋白质的高级结构（空间结构）。蛋白质可以分为简单蛋白质和复合蛋白质。简单蛋白质仅含有氨基酸，复合蛋白质是由简单蛋白质与其他物质结合而成，如糖蛋白、脂蛋白、核蛋白等。1965年我国首先人工全合成具有生物活性的蛋白质——胰岛素。此后，另有一些蛋白质的人工合成亦获得了初步结果，在人类认识生命奥秘的伟大历程中迈进了一大步。